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https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2340
Tipo do documento: | Dissertação |
Título: | Imobilização da frutosiltransferase de Aspergillus oryzae IPT-301 em óxido de zinco para produção de frutooligossacarídeos |
Título(s) alternativo(s): | Immobilization of the fructosyltransferase from Aspergillus oryzae IPT-301 in zinc oxide for the production of fructooligosaccharides |
Autor: | MEGDA, Fábio |
Primeiro orientador: | LOPES, Melina Savioli |
Primeiro coorientador: | PERNA, Rafael Firmani |
Primeiro membro da banca: | ALMEIDA, Alex Fernando de |
Segundo membro da banca: | MAESTRELLI, Sylma Carvalho |
Resumo: | Os frutooligossacarídeos (FOS) são açúcares prebióticos e, portanto, benéficos à saúde e nutrição humana. Esses açúcares apresentam baixo teor calórico e podem ser consumidos por pessoas diabéticas, além de ser grande potencial de aplicação na indústria alimentícia podem ser substitutos por açúcares convencionais. A síntese enzimática de FOS ocorre pela atividade de transfrutosilação (AT) em moléculas de sacarose, por meio da enzima microbiana frutosiltransferase (FTase, E.C. 2.4.1.9), sendo que as FTases podem ser produzidas a partir do fungo Aspergillus oryzae IPT-301 por meio do cultivo celular submerso. Deste modo, este trabalho teve como objetivo estudar a imobilização da frutosiltransferase em peças de óxido de zinco (ZnO) por meio da adsorção física. Os parâmetros de imobilização em óxido de zinco apresentaram um rendimento de imobilização de 38,00% e uma atividade recuperada de 3,22%. O estudo do efeito de concentração mostrou que a maior atividade foi atingida para concentração de 600 g. L-1 de substrato, tendo ajuste ao modelo de Hill. O ensaio de estabilidade ao pH indicou que o biocatalisador apresenta maiores estabilidades em pH entre 6,0 e 6,5. A estabilidade térmica do biocatalisador não foi expressiva em comparação à enzima solúvel; portanto, apresentou tempo de meio-vida em 1,70 vezes que a enzima solúvel a 30ºC. A enzima imobilizada apresentou estabilidade ao armazenamento com atividade relativa acima de 75% após 2 dias. Os estudos de caracterização físico-químico comprovaram a imobilização da enzima na superfície do suporte, corroborando com uma imobilização satisfatória da FTase. |
Abstract: | Fructooligosaccharides (FOS) are prebiotic sugars and therefore beneficial to human health and nutrition. These sugars have a low caloric content and can be consumed by diabetic people, in addition to having great potential for application in the food industry, they can be substitutes for conventional sugars. The enzymatic synthesis of FOS occurs through the activity of transfructosylation (AT) in sucrose molecules, through the microbial enzyme fructosyltransferase (FTase, E.C. 2.4.1.9), and FTases can be produced from the fungus Aspergillus oryzae IPT-301 by submerged cell culture medium. Thus, this work aimed to study the immobilization of fructosyltransferase in pieces of zinc oxide (ZnO) through physical adsorption. The immobilization parameters in zinc oxide showed an immobilization yield of 38.00% and a recovered activity of 3.22%. The concentration effect study showed that the highest activity was achieved for a concentration of 600 g. L-1 of substrate, having fit to the Hill model. The pH stability test indicated that the biocatalyst has greater stability at pH between 6.0 and 6.5. The thermal stability of the biocatalyst was not significant compared to the soluble enzyme; therefore, it presented a half-life of 1.70 times that of the soluble enzyme at 30ºC. The immobilized enzyme showed storage stability with relative activity above 75% after 2 days. The physical-chemical characterization studies confirmed the immobilization of the enzyme on the surface of the support, corroborating with a satisfactory immobilization of the FTase. |
Palavras-chave: | Frutosiltransferase. Aspergillus. Imobilização. Óxido de zinco. Caracterização enzimática. |
Área(s) do CNPq: | ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA |
Idioma: | por |
País: | Brasil |
Instituição: | Universidade Federal de Alfenas |
Sigla da instituição: | UNIFAL-MG |
Departamento: | Instituto de Ciência e Tecnologia |
Programa: | Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química |
Citação: | MEGDA, Fábio. Imobilização da frutosiltransferase de Aspergillus oryzae IPT-301 em óxido de zinco para produção de frutooligossacarídeos. 2023. 67 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) - Universidade Federal de Alfenas, Poços de Caldas, MG, 2023. |
Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
URI: | https://bdtd.unifal-mg.edu.br:8443/handle/tede/2340 |
Data de defesa: | 29-Mar-2023 |
Aparece nas coleções: | Mestrado |
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